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    医科大学期末考试复习—生化.docx

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    医科大学期末考试复习—生化.docx

    填空JS1、人体蛋白质的基本组成单位为I共有种。蛋白痂在跛长处有特征吸收峰,2,各种蛋白历的含融量平均为3、根据掴基酸R战性基不同,同一酸可分为、5、不同氨基酸之间差异在工不良6、蛋白质胶体稳定因素为和7、蛋白质具有两性电成,大多数在械性溶液中带电荷,在碱性性液中带电荷。当蛋白质的净电荷为,时,此时的PH值称为8、蛋白质颗粒在电场中移动,移动的速率主要取决和,这张分离蛋白质的方法称9、核酸的基本结构单就J,。10、 在典型的DNA双螺旋结构中,由磷酸戊陋构成的主链位于双蟒旋的,剑姬位于双螺旋色11、 tRna均具仃军结构和心塑构。12、 Tmf,i1JDNaS和所含减UU13、DNA双螺旋结构稳定的维系横向维系,纵向则靠14、脱氧核甘酸或核昔酸连接时总是由15、糖醉解途"进行的亚细胞定位右.其终产物是。16、 糖酵解途径中的两个底物水平璘酸化反应分别由V格化。17、 从葡勖糖开始,每生.成一分子的1,6-er磷酸果糖,消耗分子ATP:从糖原开始,则消耗分TATPi18、在酸循环中,催化乳化脱放的曲是和19、在一轮三按酸循环中,有次底物水平磷一化,有次脱氮反应。20、三段酸循环的起始反应擅叵弊合成Hb21、蚕豆病是由r体内缺乏22、体内的“活性葡萄糖”23、糖异生的原料有区糖坎基酸。名词解释肽键,一分子妖墟酸的-埃基和一分子犯基酸的品基脱水缩合形成的酰胺键,BI1.-CO-NH-.肽单元:肽键的4个原子和相邻的2个吃Ca原子构成的刚性平面.等电点:使蛋白质分子表面所带正、负电荷相等,净电荷为零时该溶液的PH值。蛋白质的变性作用:在理化因素作用卜.,蛋白质空间结构破坏,4:.物学活性丧失及理化性质改变的现象。增色效应:DNA的增色效应是指在其解链过程中,DNA的A260增加,与解链程度有一定的比例关系。Tm值:DNA加热变性过程中,50%DNA变性时的温度。DNA的变性:在理化因素作用下,DNA双涟间氢键断开形成单键的过程。糖障解:在机体缺氧条件下,彷荀就经一系列的的促反应生成丙AM酸进而还原生成乳酸的过程称为犍醉解,同时伴有少量ATP产生。、三艘酸循环:由乙酹CoA与草酹乙酸缩合成柠愫酸开始,经反更脱乳、脱枝再生成草院乙酸的循环反应过程。糖异生作用:6-磷酸彷荀糖经氧化反应及一系列集团转移反应,生成NADPH、CO2、核触及6-磷酸果融和3-磷酸甘油雁而进入人醉解途径。巴斯德效应:称有氧氧化抑制糖祥解的现象。乳酸循环I在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸,乳酸经血液运到肝脏,肝脏将乳酸异生成葡萄犍再次进入血液后又被肌肉摄取,这种代谢循环途径称为乳酸循环.青白质的互补作用:将几种营养价值较低的蛋白质混合食用,则必需双基酸可以互相补充从而提高蛋白质的营养价值。必须氨基酸I人体需要但不能合成,必须由食物攻击的氨基酸。共八种:结氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、笨丙氨酸、色第酸、,苏匏酸和赖氨酸.氨基酸代谢库:体内全部游离的城基酸的总称。包括食物蛋白质的消化吸收、组织蛋白质分解以及体内合成部分非必需氨基酸。前答题1 .维系蛋白质各级结构的化学键或作用力各有哪些?一级结构:肽键,有些蛋白质还有二硫键二级结构:氢键三级结构:主要是疏水作用,其次是盐键、氢键、范德华力四级结构:次级键2 .有A、B、C、D四种蛋白质,它们的等电点分别是:A为5.0、B为6.2、C为7.4、为92谙问在ph7.4的缓冲液中它们分别带何种电荷?在电场中向哪级移动?蛋白质A和B均带负电,在电场中均向正极移动,蛋白质C不带电,在电场中静止不动,蛋白质D带正电,在电场中向负极移动。3,何谓蛋白质的三级结构?荷述其特征。三级结构是指整条肽陵中全部蛋白质残基的相对空间位置,即肽健中所有原子在:维空间的排布位置,不包括亚基间空间排布。其结构特征有:(1)大多呈球形结构;(2)琉水战团多位于内部,亲水基团分布表面,使得蛋白质易溶于水:(3)维持稳定的力有疏水效应、离子键、氢键和范镌华力等:(4)只由条多肽处构成的蛋白质分子,三级结构就是其最高结构。4 .何为蛋白质的四级结构?简述其特征.四级结构是指蛋白质分子中各亚基接触部位的布局和相互作用。其结构特征有:(1)具有四级结构的蛋白质是由多条多肽链(亚基)组成:(2)维持稳定的力是次级键:(3)亚基间通过次级健聚合:(4)亚基之间可聚介也可分开。5 .什么是蛋白质变性?变性蛋白质有哪些特征?举了说明其在医学中的应用。蛋白质变性是指在理化因素作用卜.,蛋白质空间机构破坏,生物学活性丧失及理化性版改变的现象。特征:生物活性丧失,溶解度降低易沉淀,粘度增加,易被蛋白质根水解,结晶能力消失。应用:75由酒精、高温和紫外线消毒灭菌:低温条件F,制备或保存酸、疫苗、免疫血洁等责白制剂等。6 .常用的蛋白侦分离纯化方法有哪几种?各有的作用原理是什么?常用方法有:盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换以析、分子筛选U折等。盐凉是用中性盐破坏蛋白质的水化膜及电荷层使蛋白质凝集沉淀。透析是利用仅能通过小分子化合物的半透膜,使大分子蛋白旗和小分子化介物分离1.超速离心是利用蛋白质密度与形态不相同,在离心力的作用下沉降速度不同讲不同蛋白质分离。电泳是由于蛋白质的分子量和电荷量不同,在电场中的泳动速度不同而奖蛋白质分离。离了交换层析是根据蛋白膜所带电荷不同而分离蛋白质。分子筛选是根据蛋白痂颗粒大小不同进行的一种分离方法.7 .细胞内主要有哪几类RNA?各有什么结构特点?mRNA:含鬓少但种类繁多,真核生物成熟InRNA3'端有多聚腺甘酸尾巴,在5'端有“帽了”结构rRNA:含量最多的RNA,可与蛋白质结合,构成核蛋白体IRNA:分子量最小,宫含稀有碱基,二级结构呈三叶草形,其中反密码子,可识别密码子3'端有CCA-OH结构,可与特定城基酸结合,三级结构呈倒“1.”形。8 .试述RNADNA的主要不同点.RNA与DNA的差别主要有一下三点:(1)组成它的核甘酸中的戊糖成分不是脱氧核糖,而是核糖:(2)RNA中的喙啜成分为胞咤喔和尿咤啜,而不含胸腺嗑呢,所以构成RNA的基本的四种核甘酸是AMP、GMP、CMP和CMP,其中U代替了DMA中的T;(3)RNA的结构以单位链为主,而非双螺旋结构.9 .简述糖醇解的生理意义。(1)机体缺氧时不中能量的一种有效方式;(2)某些组织细胞依赖糖酵解供能,如成熟红细胞等。10 .简述犍异生的生理意义。(1)空腹或饥饿时利用非糖化合物异生成葡箱糖,以维持血糖水平恒定;(2)糖异生.是肝脏补充或恢亚糖原储备的重要途径:(3)仔糖异生.增强有利于维持酸碱平衡:(4)协助氨基酸代谢。11 .简述犍有狗氧化包括哪几个阶段?(1)糖醒解途径:在胞浆内葡箱糖分解为丙酮酸。(2)丙酮酸进入线粒体氧化脱按成乙酸COA。(3)乙触CoA进入三枝酸循环和氧化璘酸化。12 .简述:残酸循环的特点。(1)一次循环有4次脱翅、2次脱段及1次底物水平磷酸化,生成10分子ATP;(2) 次循环有3次不可逆反应,3个关键旃(异柠檬酸脱氢酹、a-胡戊二酸脱药的划合体,柠愫酸合梅):(3)TC的中间产物包括草酸乙酸在内起若催化剂的作用。草脱乙酸的回补反应是丙丽酸的直接瘦化或者经单果酸生成:(4)整个过程不可逆。13 .简述一:竣酸循环的生理意义.(1)TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路(2) TAC是三大营养素代谢联系的枢纽(3) TAC为其他合成代谢提供小分子前体(4) TAC为氟化磷酸化提供还原当量“14 .简述磷酸戊轴途径的生理意义。(1)提供5-磷酸核糖,是合成核甘酸的原料(2)提供WDPH,后者参与合成代谢(作为供氢体)、生物转化反应以及维持谷胱甘肽的还原性.15 .简述糖异生是否为糖降解的逆过程,为什么?糖异生过程不是翻酵解的逆过程,因为糖酵解中已糖激酸、6-磷酸果糖激陶-K内削酸激施催化的反应是不可逆的,所以非糖物质必须依赖葡萄糖-6-磷酸的、果触双磷酸的T、丙酮酸/化能和磷酸烯醇式两酮酸放激曲的催化才能异生为触,亦即随促反应需要绕过三个能障以及线粒体膜的膜障。16 .试述6-磷酸偏葡糖参与哪些糖代谢途径?(1)葩异生生成前荀新:(2)经费原合成途径合成糖原:(3)经糖原分解途径生成简荷做:(4)经糖静解途径生成乳酸:(5)经彼有氯氧化途径生成C02和H20,并择放大量能量;(6)经磷酸戊糖途径生成NADPII和磷酸核糖。17 .论述血糖的来源与去路。来源有:(1)食物犍(主要是淀粉)消化成葡萄糖,经吸收进入血液,是血融的主要来源:(2)肝触原分解为菊面犍入血是空腹时血糖的直接来源:<3)非糖物质如甘油、乳酸、某些氨基酸等在肝脏中通过除异生合成葡葡糖而进入血循环:(4其他单糖(如果糖、半乳糖等在肝中转化成葡萄糖入血。去路有:(1)氧化供能,是血糖的主要去路:(2)合成糖原:在肝脏和肌肉合成肝糖原和肌犍原而被储存;<3)转化成非融物质和共他触类:(4)血糖超过肾耕闽时形成尿糖。18 .试述NADH氧化呼吸链和琥珀酸化呼吸处的组成、排列顺序和氧化磷酸化偶联部位。NADH乳化呼吸链组成和顺序NADH-史合体I-CM一发合体In-发合体IV琥珀酸氧化呼吸烧组成和顺序琥珀酸一曳合体I1.fCoQf灾合体Inf更合体IV磷酸偶联部位:复合体I豆合体HI更合体IV19什么是例体,简述其代谢特点和生理意义?答:IW体是脂肪酸在肝代谢的中间产物,胴体是人体利用脂肪的正现象对于不能利用脂肪酸的脑址织来说利用用体作为能源具有重要意义肝脏氧化脂肪酸时产牛.阴体但由于缺乏转殖梅乙侬乙RtSii激梅故不能利用雨体而肝外组织则相反在脂肪酸乳化过程中不产生附体却能氧化由肝脏生成的制体这样肝脏把碳林长的脂肪酸分解成分子较小被其他组织供能的IW体为肝外祖织提供可利用的能源20胆固醉合成的原料和关健酸是什么?胆囿醵在体内可转变成哪吗物质?答:乙限辅梅AHMGCoA还原利胆汁酸;类固群激素:雉生素。321简述体内乙酰辅法A的来源和去路?答:来源:匍茄检经精M1.解途径生成内胡酸内阳酸翻化脱段生成乙陆辅院A去路:乙w轴iA与草酸乙般缩合生成柠株酸,羟历4次脱乳及2次脱歧反应,又生成草皱.乙酸。反应中脱下的组经呼吸链作用,与氧化合成水,22试述血浆脂蛋白的分类.合成部位,组成特点与主要功能.分类CMV1.D1.1.D1.HD1.合成部位小隔粘膜肝细胞血浆肝,肠.血浆组成特点富含甘油三酯富含甘油三都富含胆固解富含蛋白质主要功能咕运性外源性三酰甘油转运性内源性三酰甘油料运性内源性胆固静逆向转运旭囚醉23曲氨彳f哪些来源和去路.(1)来源:疑基酸脱氨:胸道产区;肾脏产生。(2)去路:主要去路是在肝脏合成尿素、1.尿排出:一部分疑可以合成件制酰胺和门冬筋胺,也可合成其它非必需熨基酸;少量的氨可直接经尿排出体外;合成含觎化合物.24说明下列代谢过程及生理意义:玛氨酸循环,蛋朝酸循环,丙找酸面相轴循环答:(1)主要过程:CO2+NH3+H2O耗能合成刎后甲饿心酸,生理意义:最重要的意义是将体内蛋白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒的尿素,从而排出体外.鸟氨酸循环也叫尿素循环,(2)主要过程:在蛋氨酸腺昔转移唐的催化下,蛋氨酸与ATP作用,生成S腺昔蛋氨酸(SAM)SAM中的甲葩十分活泼,称活性甲玳,SAM称活性Jfig酸,生理意义:该过程生成的SAM是体内加重要的甲基供体,能使

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